15/01/2026

Proteínas costumam seguir regras bem estabelecidas para funcionar dentro das células. Mas algumas delas, como a jarastatina, extraída do veneno da jararaca (Bothrops jararaca), parece ignorar algumas dessas regras. E, assim, nos ajuda a repensar como elas se reconhecem e interagem nesse ambiente repleto de substâncias variadas.
Essa proteína, a jarastatina, é de grande interesse científico, pois se liga fortemente a diferentes alvos no corpo – como por exemplo, a células do sistema imune, do sangue e até de câncer de mama. Isso lhe confere um grande potencial terapêutico em áreas como inflamação, trombose e câncer.
Mas o que torna essa proteína particularmente fascinante não é apenas o que ela faz e sim como funciona. A jarastatina desafia um dos conceitos mais clássicos da biologia molecular sobre como as proteínas se organizam no espaço, e isso não é um entrave para que possa ser usada com segurança em medicamentos.
Antes de falar sobre a estrutura da jarastatina, é preciso explicar o contexto em que ela se encaixa.
As proteínas são responsáveis por cerca de 15% a 20% do peso total do corpo humano e estão presentes em todas as nossas células. Algumas dão suporte a tecidos como músculos, pele e cabelos. Outras atuam como mensageiras, transmitindo sinais entre as células, ou aceleram reações químicas essenciais para a digestão, a respiração e a produção de energia.
Para desempenhar essas funções, cada uma delas precisa se dobrar em uma forma tridimensional muito precisa, como uma chave que só funciona se tiver o formato exato da fechadura. Isso permite que elas reconheçam parceiros específicos e executem suas funções corretamente. Quando esse dobramento falha (devido a mutações, por exemplo) a proteína pode perder sua função ou passar a interagir de maneira inadequada, o que origina muitas doenças.
Essa dobradura envolve forças entre estruturas de cargas opostas. Desde as ligações de hidrogênio, que são relativamente fortes, até interações mais fracas entre átomos próximos, que funcionam como pequenos encaixes. Ao mesmo tempo, há forças de repulsão que evitam colisões inadequadas.
De modo geral, como as proteínas atuam em ambientes aquosos, sua forma é muito influenciada pela água. Uma das forças mais importantes nesse processo é o chamado efeito hidrofóbico: as partes hidrofóbicas da proteína tendem a se esconder no interior da molécula, em um núcleo protegido do alcance da água, enquanto outras regiões hidrofílicas ficam expostas na superfície.
Mas a jarastatina é diferente desse modelo. Ao invés de ter um núcleo para proteger as regiões que “não gostam” de água, essas partes ficam expostas na superfície.
À primeira vista, isso deveria tornar a proteína instável, propensa à agregação ou até insolúvel em água. E, ao considerarmos aplicações terapêuticas, esse seria um problema sério.
No entanto, ocorre justamente o oposto. Ela é altamente solúvel em água e extraordinariamente estável. Esse aparente paradoxo revela um grande desafio científico: como essa proteína consegue se manter estável e funcional dentro das células e organismos?
Afinal, esses ambientes, seja do lado de dentro ou de fora das células, não são apenas aquosos, mas também repletos de outras proteínas, carboidratos, ácidos nucleicos e complexos moleculares. Então, como a jarastatina consegue encontrar seus alvos no momento e local corretos?

A reportagem na íntegra pode ser lida no g1